نوع مقاله: مقاله پژوهشی

نویسنده

بندرعباس، دانشگاه آزاد اسلامی واحد بندر عباس، گروه شیمی

چکیده

دراین مقاله برهمکنش پپسین با رنگ خوراک قرمز آلورا با استفاده از روش طیف سنجی فلورسانس در شرایط شبه فیزیولوژیک مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان داد رنگ قرمز آلورا می تواند فلورسانس ذاتی پپسین را کاهش دهد، ثابت سرعت خاموشی (kq) نشان میدهد که مکانیسم خاموشی ازنوع پایا (استاتیک) است .ثابت اتصال ظاهری Ka))، تعداد جایگاه اتصال n) ) در دماهای مختلف مورد ارزیابی قرار گرفتند. نتایج نشان می دهند با افزایش دما ثابت اتصال رنگ قرمز آلورا به پپسین کاهش می یابد. آنتالپی (H°Δ) و آنتروپی (S°Δ) برهمکنش بین رنگ قرمز آلورا و پپسین به ترتیب 584/45- (kJ mol-1) و 052/49- (J K-1 mol-1) محاسبه گردید که نشان دهنده نقش مهم پیوند های هیدروژنی و بر همکنش های واندروالسی در این اتصال می باشد، علامت منفی مربوط به تغییرات انرژی آزاد (G°Δ) بیانگر تمایل اتصال رنگ به پروتئین است. طیف سنجی فلورسانس همزمان نشان داد که محیط اطراف باقی مانده های تریپتوفان و تیروزین در فرآیند اتصال تغییرقابل توجهی نداشته است. بر اساس داده های تجربی، اتصال بین رنگ قرمز آلورا و پروتئین می تواند فعالیت پپسین را مهار کند.

کلیدواژه‌ها

موضوعات

عنوان مقاله [English]

Study on the interaction of allura red food additive with pepsin using fluorescence technique

نویسنده [English]

  • Fatemeh S Mohseni-Shahri

Department of Chemistry, Bandar Abbas Branch, Islamic Azad University, Bandar Abbas

چکیده [English]

In this study, the interaction of pepsin with allura red food additive was investigated using a fluorescence spectroscopy method under quasi-physiological conditions. The experimental results indicated that allura red can quench the fluorescence of pepsin, the quenching rate constant (Kq), indicates that the quenching mechanism is static. The apparent binding constant (Ka) and binding site number (n) were evaluated at different temperatures. The results show that that the Ka for the association of SY with pepsin decreases with the rising temperature. Enthalpy (ΔH°) and entropy (ΔS°) were calculated as -45.584 (kJ mol-1) and -49.052 (J K-1 mol-1) respectively, which shows the importance of hydrogen bond formation and van der Waal’s interaction in binding of allura red to pepsin, the negative sign of free energy changes (ΔG°) indicates the affinity of color to protein. The results of synchronous fluorescence spectra showed that the microenvironment around Tyr and Trp residues is not significant changed binding between pepsin and allura red. According to experimental data, red allura can reducing the pepsin activity.

کلیدواژه‌ها [English]

  • 'Pepsin"
  • "Allura red color"
  • "Fluorescence spectroscopy"
  • "Enzyme activity"