مقایسه‌ی اثر آلفا-پینن و کوئرستین بر روی فعالیت استیل‏ کولین استراز

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان
1 گروه علوم زیستی دانشکده علوم، دانشگاه کردستان
2 'دانشگاه کردستان، دانشکده علوم، گروه علوم زیستی، سنندج، کردستان، ایران
10.22034/cmr.2025.8602.3320
چکیده
اهش سنتز یا افزایش هیدرولیز استیل‏کولین در سیستم کولینرژیک یکی از دلایل بروز بیماری آلزایمر می‌باشد. مهار آنزیم استیل کولین استراز یک راهبرد درمانی است. برخی ترکیبات طبیعی گیاهی با خواص بیولوژیکی چون محافظت کننده عصبی، آنتی‌اکسیدانی، ضد اضطرابی در سال‌های اخیر بررسی شده‌اند که آلفا-پینن و کوئرستین به ترتیب از زیر گروه مونوترپنوئیدها و فلاونول‌ها از آن جمله اند. از روش المن برای تعیین درصد مهار آنزیم استیل کولین استراز، مقدار IC50 و نوع سنتیکی مهار آنزیم در حضور آلفا-پینن، کوئرستین استفاده شد. فعالیت آنتی‌اکسیدانی ارزیابی و نتایج براساس شاخص EC50 گزارش شد. سرانجام مطالعات داکینگ مولکولی جهت ارزیابی نتایج فوق انجام شد. بررسی درصد مهار آنزیم برای گالانتامین، آلفا-پینن و کوئرستین، به ترتیب نشان دهنده‏ی مقادیر IC50برابر با 01/0، 25/0 و 75/15 میلی مولار بود. سنتیک مهار آنزیم توسط این ترکیبات نشان دهنده الگوی مهار رقابتی برای گالانتامین و الگوی مهار مرکب (نارقابتی- غیررقابتی) برای هردو ترکیب آلفا-پینن و کوئرستین بود. نتایج سنجش ظرفیت آنتی-اکسیدانی در مقایسه با کنترل مثبت اسکوربات (µM 6/22EC50 =)، کوئرستین با مقدار EC50برابر با 5/29 میکرو-مولار و آلفا-پینن با مقدار EC50برابر با 22/1 میلی‏مولار دارای ظرفیت آنتی‌اکسیدانی قابل توجهی هستند. سرانجام مطالعات داکینگ مولکولی انرژی اتصال برای بهترین حالت آلفا-پینن و کوئرستین به ترتیب 5/6- و 0/9- کیلوکالری بر مول نشان داد. نتایج به دست آمده از این مطالعه نشان می‌دهد که هر دو ترکیب آلفا-پینن و کوئرستین دارای خاصیت مهارکنندگی آنزیم استیل‏کولین استراز هستند، ولی توان آنتی‏اکسیدانی کوئرستین از آلفا-پینن بیشتر است. نتایج مطالعات داکینگ مولکولی با نتایج آزمایشات تجربی همسو بود.

کلیدواژه‌ها

موضوعات


عنوان مقاله English

Comparison of the effect of alpha-pinene and quercetin on the activity of acetylcholinesterase

نویسندگان English

Mohammad Ali Zarei 1
moein moradi, 2
1 Department of Biological Sciences, Faculty of Science, University of Kurdistan
2 Department of Biological sciences, Faculty of science, University of Kurdistanو, Sanandaj, Kurdistan, IRAN.
چکیده English

Decreased synthesis or increased hydrolysis of acetylcholine in the cholinergic system is one of the causes of Alzheimer's disease. Acetylcholinesterase enzyme inhibition is a therapeutic strategy. A number of natural plant compounds with biological properties such as neuroprotective, antioxidant, antianxiety and antimicrobial effects have been investigated in recent years, which alpha-pinene and quercetin, respectively, from the subgroup of monoterpenoids and flavonols, are among them. Ellman's method was used for determination of inhibition percentage, IC50 value and kinetic type of acetylcholinesterase inhibition. The antioxidant activity of alpha-pinene and quercetin was evaluated s and the results were reported based on the EC50 index. Finally, molecular docking studies were performed to evaluate the above results. Examining the percentage of enzyme inhibition for galantamine, alpha-pinene and quercetin showed IC50 values of 0.001, 0.25 and 15.75 mM respectively. Kinetics of enzyme inhibition by these compounds showed a mixed inhibition pattern (uncompetitive-noncompetitive) for both alpha-pinene and quercetin. Using ascorbate as positive control (EC50= 22.6 µM, antioxidant capacity of alpha-pinene and quercetin were (EC50=1.22 mM) and (EC50=29.5 µM), respectively. Finally, molecular docking studies showed the binding energy for the best state of alpha-pinene and quercetin to be -5.6 and -0.9 kcal/mol, respectively. The results obtained from this study show that both alpha-pinene and quercetin have inhibitory properties of acetylcholinesterase enzyme, but the antioxidant power of quercetin is higher than alpha-pinene. The results of the molecular docking studies were consistent with the experimental results.

کلیدواژه‌ها English

Acetylcholinesterase
Alpha-Pinene
Quercetin
Enzyme inhibition

مقالات آماده انتشار، پذیرفته شده
انتشار آنلاین از 16 مهر 1404

  • تاریخ دریافت 05 اسفند 1403
  • تاریخ بازنگری 07 فروردین 1404
  • تاریخ پذیرش 19 خرداد 1404