TY - JOUR ID - 1297 TI - بررسی تاثیر تغییرات پی اچ بر نیروی بازشدگی بیست و هفتمین قلمروی ایمونوگلوبولین پروتئین تایتین با استفاده از شبیه سازی دینامیک مولکولی هدایت شده JO - پژوهش‌های سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران) JA - CMR LA - fa SN - 2383-2738 AU - عبیدی, محدثه AU - سهیلی فرد, رضا AD - گروه مهندسی مکانیک، دانشکده فنی و مهندسی، دانشگاه حکیم سبزواری، سبزوار AD - دانشگاه حکیم سبزواری دانشکده فنی و مهندسی Y1 - 2019 PY - 2019 VL - 32 IS - 2 SP - 219 EP - 229 KW - تایتین KW - تغییرات پی اچ KW - شبیه سازی دینامیک مولکولی هدایت شده KW - نیروی باز شدگی DO - N2 - تایتین طویل‌ترین پروتئین بدن است که در میوفیبریل‌های عضله‌ها‌ی قلبی و اسکلتی یافت می‌شود. این پروتئین با طولی حدود یک میکرومتر شامل ناحیه‌های PEVK(دربردارنده‌ی آمینو اسیدهای پرولین، گلوتامیک اسید، والین و لیزین)، قلمروهای ایمونوگلوبولین و فیبرونکتین است. در عضلات، تایتین دارای خاصیت الاستیک منحصر به فردی در ناحیه‌ی باند I در سارکومر بوده واز این رو مسئول بازگرداندن عضله به طول استراحت خود در حین انقباض‌های برون گرا است.I27 (بیست و هفتمین قلمروی ایمونوگلوبولین) به عنوان یکی از ناحیه‌های پر اهمیت تایتین معرفی شده و از ویژگی‌های مهم این ناحیه اتصال با یون کلسیم است. حضور یون کلسیم در I27، این ناحیه را باردار کرده و سبب تغییر پی اچ می شود. در این پژوهش با استفاده از شبیه سازی دینامیک مولکولی هدایت شده، تغییرات نیروی باز شدگی برای قلمروی I27 با در نظر گرفتن پی اچ‌های مختلف در سه حالت خنثی، اسیدی و بازی بررسی شده است. نتایج نشان دادند که نیروی بازشدگی قلمرو I27 به صورت قابل توجهی وابسته به تغییرات پی اچ بوده و از این رو با افزایش و یا کاهش مقدار پی اچ و فاصله گرفتن از حالت خنثی مقدار آن کاهش می یابد. بدین ترتیب که در حالت خنثی بیشترین نیرو برای شکستن پیوندهای هیدروژنی و آغاز فرآیند بازشدگی مورد نیاز است. با توجه به نتیجه حاصله از این پژوهش، می توان در صورت سخت‌تر شدن بیش از حد تایتین و بروز مشکل در باز شدگی، با تغییرات پی اچ در محدوده‌ی موردنظر عملکرد مناسب‌تری برای تایتین ایجاد نمود. UR - https://cell.ijbio.ir/article_1297.html L1 - https://cell.ijbio.ir/article_1297_35646ed92a2bbf32d57a0d33597c09fa.pdf ER -