انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
همسانه سازی، شناسایی و جداسازی یک ژن گلوکز اکسیداز (GOX) از قارچ Penicillium funiculosum
473
484
FA
زهرا
اسماعیل پور
دانشگاه بین المللی امام خمینی (ره)
Esmaeilpour.1363@yahoo.com
قاسمعلی
گروسی
دانشگاه بین المللی امام خمینی (ره)
agaroosi90@yahoo.com
رحیم
حداد
دانشگاه بین المللی امام خمینی (ره)
Raheemhaddad@yahoo.co.uk
رضا
حیدری جاپلقی
دانشگاه بین المللی امام خمینی (ره)
rezaheidari59@yahoo.com
2741
گلوکز اکسیداز (β-D-گلوکز:اکسیژن 1-اکسیدوردوکتاز) با استفاده از اکسیژن مولکولی به عنوان پذیرنده الکترون، اکسیداسیون β-D-گلوکز را به گلوکونیک اسید کاتالیز نموده و منجر به تولید پراکسید هیدروژن می¬شود. این آنزیم در دامنه وسیعی از قارچ¬های مختلف، عمدتاً جنس¬های Aspergillus و Penicillium تولید شده و کاربردهای وسیعی در صنایع مختلف از قبیل شیمی، داروسازی، صنایع غذایی، بیوتکنولوژی و غیره دارد. در این مطالعه، ژن کدکننده گلوکز اکسیداز از قارچ Penicillium funiculosum با استفاده از تکنیک واکنش زنجیره¬ای پلی¬مراز (PCR) جداسازی و در ناقل pUC19 همسانه¬سازی شده و ساختار مولکولی، ویژگی¬های بیوشیمیایی و فیلوژنتیکی آن مورد بررسی قرار گرفت. توالی نوکلئوتیدی این ژن، تحت عنوان PfGOX، به طول bp1818 بوده و یک پروتئین با 605 آمینواسید را رمز می کند. وزن مولکولی محاسبه شده و نقطه ایزوالکتریک پیش¬بینی شده این پروتئین به ترتیب برابر 78/65 کیلو دالتون و 05/5 می¬باشد. بررسی ساختارهای دوم و سوم توالی پروتئینی PfGOX نشان داد که این پروتئین از نظر ساختاری مشابه با توالی¬های گلوکز اکسیداز گزارش شده از قارچ¬های دیگر می¬باشد. توالی پروتئینی بدست آمده شباهت زیادی را با توالی¬های گلوکز اکسیداز سایر قارچ¬ها از قبیل Penicillium amagasakiense، Talaromyces flavus، Talaromyces stipitatus و Talaromyces variabilis نشان داد. بررسی فیلوژنتیکی نیز مشخص کرد که این ژن به زیرگروه IA گلوکز اکسیدازهای قارچی تعلق دارد.
"همسانه سازی","گلوکز اکسیداز","قارچ","Penicillium funiculosum","ساختار سه بعدی"
https://cell.ijbio.ir/article_514.html
https://cell.ijbio.ir/article_514_5df8f89953028c2e9738b0fcbe79b3d9.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
جداسازی و شناسایی باکتری سایکروتروف تجزیه کننده نشاسته و مطالعه بر روی ویژگی های آمیلولیتیک آن
485
494
FA
غلامرضا
بخشی خانیکی
هیئت علمی
bakhshi@pnu.ac.ir
فاطمه
حسینی
دانشجو
fatima_hoseini@yahoo.com
اعظم
صفری
دانشجو
azamsafari208@yahoo.com
کامبیز
اکبری نوقابی
هیئت علمی
akbari@nigeb.ac.ir
حسین
شهبانی ظهیری
هیئت علمی
shahbanih@yahoo.com
2742
باکتری سایکروتروف تجزیه کننده نشاسته از نمونه های خاک جمع آوری شده از حومه جنوب غربی تهران جداسازی شد. با استفاده از روشهای بیوشیمیایی و مولکولی براساس تعیین توالی ژن 16S rDNA این باکتری بعنوان گونه ایی از جنس اگزیگوآباکتریوم شناسایی و تحت عنوان اگزیگوآباکتریوم سویه SH3 نام گذاری گردید. این باکتری در دماهای 4، 30، 37، و 48 درجه قادر به رشد و تولید آنزیم های آمیلولیتیک بود. دمای بهینه برای تولید آنزیم های آمیلولیتیک توسط این باکتری °C30 و pH بهینه 7 تعیین شدند. این باکتری قادر بود نشاسته اضافه شده (1%) به محیط کشت را در مدت 9 ساعت بطور کامل تجزیه نماید. سوپرناتانت محیط کشت باکتری بعنوان منبع خام آنزیم برای بررسی فعالیت آمیلازی مورد استفاده قرار گرفت. این سوپرناتانت در دامنه رسیعی از دماها بین 4 تا 45 درجه، و pH بین 5 تا 9 واجد فعالیت آمیلازی بود. دما و pH بهینه برای فعالیت آمیلازی بترتیب 37 درجه و 7pH تعیین شدند. بنظر می رسد که آنزیم های سازگار با سرما بدلیل برخورداری از فعالیت کاتالیتیک زیاد برای کاربرد در دمای محیط مثل شستشو و فراوری غذا نسبت به انواع مزوفیل و گرمادوست از مزیت بیشتری برخوردار هستند.
: آگزیگوآباکتریوم,سرمادوست,نشاسته,آمیلولیتیک,فعالیت آنزیمی
https://cell.ijbio.ir/article_515.html
https://cell.ijbio.ir/article_515_e3af8c1d27c873946ea92880699a62e7.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
مقایسه کارایی یک تابع انرژی دانشپایه و یک تابع نیروی دانشپایه در نمرهدهی کمپلکسهای پروتئین-پروتئین
495
505
FA
رحیم
جعفری
دانشجوی دکتری نانو بیوتکنولوژی دانشگاه تربیت مدرس
rjafari57@yahoo.com
مهدی
میرزایی
عضو هیئت علمی، دانشگاه علوم پزشکی شهید بهشتی، دانشکده پیراپزشکی
mirzaie@ipm.ir
مجید
عرفانی مقدم
عضو هیئت علمی دانشگاه تربیت مدرس
erfani_m@modares.ac.ir
مهدی
صادقی
هیئت علمی، پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری
sadeghi@nigeb.ac.ir
2743
تابع نیروی دانشپایه نوعی از توابع نمرهدهی میباشد که از آن در زمینه تشخیص فولد پروتئینها با موفقیت قابل توجهی استفاده شده است. ما در این مطالعه کارایی نوعی تابع انرژی دانشپایه و تابع نیروی هم ارز آن را در تشخیص کمپلکسهای درست پروتئین-پروتئین از کمپلکسهای نادرست، با یکدیگر مقایسه کردیم. مقدار نیروی کل که از یک جزء کمپلکس (گیرنده/لیگاند) بر جزء دیگر وارد میشود به عنوان معیار پایداری کمپلکس، مورد استفاده قرار گرفت. چنین انتظار میرود که این نیرو در ساختار طبیعی کمترین مقدار را داشته باشد. جهت ارزیابی کارایی هر روش، دو مجموعه مورد استفاده قرار گرفت که یکی از آنها با الگوریتم داکینگ جسم نرم و دیگری با الگوریتم داکینگ جسم سخت ایجاد شده بودند. نتایج حاصل از این مقایسه نشان میدهد نرخ موفقیت مدل انرژی در انتخاب ساختارهای طبیعی و نزدیک به طبیعی بالاتر از روش نیرو میباشد. ظاهرا وابستگی مقدار نیرو به شکل ناحیه اتصال کمپلکسها باعث ایجاد خطاهایی در مدل نیرو شده که سبب نامناسب گردیدن آن در نمرهدهی کمپلکسهای داک شده میشود.
: انرژی دانشپایه,نیرو,تابع نمرهدهی,داکینگ پروتئین-پروتئین
https://cell.ijbio.ir/article_496.html
https://cell.ijbio.ir/article_496_4121d8516e02451be153c17431d20a47.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بررسی نشانگر کلروپلاستی trnL-F در تعیین تمایز دو گونه صنوبر: سفیدپلت و سپیدار
506
519
FA
اباصلت
حسین زاده کلاگر
دانشگاه مازندران
acolagar@yahoo.com
آرمان
محمودی اطاقوری
دانشگاه مازندران
botany1347@ gmail.com
مریم
بادبر
دانشگاه مازندران
maryambadbar@yahoo.com
2744
هدف این تحقیق بررسی قدرت نشانگر کلروپلاستی trnL-F در تمایز ژنتیکی و ارتباط فیلوژنتیکی سپیدار (Populus alba) و سفیدپلت (Populus caspica) است. تعداد 15 نمونه برگی از هفت رویشگاه مختلف جنگل های هیرکانی ایران؛ استان های گیلان و مازندران، جمع آوری شدند. DNAی ژنومی از برگ ها با استفاده از روش ترکیبی CTAB و SDS- پتاسیم استات استخراج گردید. واکنش PCRی با استفاده از پرایمرهای جهانی انجام شد و قطعات trnL-F تکثیر شده توالی یابی گردید. نتایج نشان دادند که طول منطقه trnL-F تقریبا برای جمعیت های هر دو گونه در حدود 392-394 نوکلئوتید است. در مقایسه با توالی های موجود در بانک ژنی، تعداد نوکلئوتیدهای آدنین و تیمین در سفیدپلت و سپیدار بیش تر از دیگر نوکلئوتیدها است. ترکیب نوکلئوتیدی این دو گونه بسیار مشابه با حداقل فاصله ژنتیکی از یکدیگر (= 005/0) می باشد. آنالیز پارسیمونی از 582 جایگاه نوکلئوتیدی؛ 178 جایگاه محافظت شده، 197 جایگاه متغیر، 151 جایگاه پارسیمون و 46 جایگاه انحصاری را نشان داد. رسم درخت فیلوژنی براساس نشانگرtrnL-F نیز نشان داد که توالی این نشانگر نمی تواند تمایز بین پایه های دو گونه سپیدار و سفیدپلت ایجاد کند چراکه نمونه های بررسی شده در یک گروه مشترک قرار گرفتند. از نتایج این تحقیق می توان استنتاج نمود که نشانگر کلروپلاستی trnL-F نتوانست دو گونه سپیدار و سفیدپلت را از یکدیگر متمایز نماید. بنابراین برای شناخت دقیق این گونه ها، بازسازی فیلوژنی با استفاده از سایر نشانگرهای کلروپلاستی و یا هسته ای پیشنهاد می گردد.
سفیدپلت,سپیدار,نشانگر مولکولی trnL-F
https://cell.ijbio.ir/article_497.html
https://cell.ijbio.ir/article_497_e5ff56f2d5fe1783b958499721ebf0eb.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بررسی عملکرد توالی نشانه در انتهای آمین دو پروتئین Ppic و Trmt1 انسان با سیستم ترشح مخمر (YST)
520
532
FA
ابراهیم
حسینی
دانشگاه تربیت مدرس
بهرام
محمد سلطانی
استاد/ دانشگاه تربیت مدرس
مهرداد
بهمنش
استاد/ دانشگاه تربیت مدرس
behmanesh@modares.ac.ir
2745
پروتئین¬های ترشحی و خلال غشایی در بسیاری از فرایندهای زیستی نقش کلیدی دارند. نرم افزار¬های بیو¬انفورماتیکی متعددی جهت یش¬بینی این پروتئین¬ها طراحی و ساخته شده است. همچنین چندین روش تجربی نیز جهت به دام انداختن این پروتئین¬ها معرفی شده است. <br />سیستم ترشح مخمر یا به اختصار YST، یکی از روش¬های تجربی است که در این زمینه مورد استفاده قرار گرفته است. این سیستم شامل حامل¬های بیانی و یک سویه مخمر جهش یافته است. این سویه فاقد اینورتاز است. اینورتاز آنزیمی است که ترشح آن باعث رشد مخمر بر روی محیط انتخابی سوکرز می¬شود. سه وکتور بیانی این سیستم، اینورتاز فاقد متیونین آغازی و توالی نشانه را در سه قالب مختلف کد می¬کنند. عرضه cDNA های حاوی توالی نشانه در ابتدای اینورتاز ترشح آن و در نتیجه رشد مخمر بر روی محیط انتخابی سوکرز را فراهم می¬آورد. <br />هدف از این تحقیق راه¬اندازی سیستم YST جهت شناسایی پروتئین های ترشحی و خلال غشایی بود. به این منظور عملکرد دو توالی نشانه پیش¬بینی شده توسط نرم¬افزار های بیو¬انفورماتیکی، در انتهای آمین دو پروتئین انسانی Ppic و Trmt1 و توالی نشانه شناخته شدهPi16 به عنوان کنترل مثبت وتوالی نشانه میتوکندری Tfam، به عنوان کنترل منفی با این روش مورد ارزیابی قرار گرفت. نتایج حاصل از کنترل مثبت و منفی حاکی از کارکرد صحیح سیستم بود و در مورد توالی مورد نظر در Trmt1، همانطور که انتظار می رفت در این سیتم فاقد عملکرد بود اما توالی مورد نظر در Ppic، بر خلاف انتظار قادر به عملکرد به عنوان توالی نشانه در این سیستم نبود.
"توالی نشانه,"yeast secretion trap (YST)",ppic",Trmt1
https://cell.ijbio.ir/article_432.html
https://cell.ijbio.ir/article_432_bf446dff642a651eb3c9e34fc09b9ac8.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
تولید پولولاناز نمک دوست خارج سلولی توسط Halorubrum Ha25 جدا شده از دریاچه پرشور آران و بیدگل
533
545
FA
مصطفی
فاضلی
دانشگاه تهران
mfazeli65@gmail.com
محمد علی
آموزگار
دانشگاه تهران
alamoze@yahoo.com
مهران
حبیبی رضایی
دانشگاه تهران
mhabibi@khayam.ut.ac.ir
مریم
سیروسی
دانشگاه تهران
mary10161016@gmail.com
2746
تا کنون تلاش های متعددی در جهت جداسازی آنزیم هایی که در شرایط سخت صنعتی پایداراند از میکروارگانیسم های کران دوست از جمله نمک دوست صورت گرفته است. آرکی نمک دوست افراطی سویه Ha25، آنزیم پولولاناز خارج سلولی نمک دوست و گرمادوست نسبی را در شرایط پرتنش در محیط کشت دارای 23% نمک تام تولید می کند. تعیین توالی ژن S rRNA16 و ویژگی های فنوتیپی نشان داد سویه Ha25 متعلق به جنس Halorubrum است. تولید آنزیم با میزان رشد هماهنگ بود و در میانه فاز سکون به بیشترین میزان خود رسید. ترشح این آنزیم در حضور نمک سدیم کلراید صورت گرفته و در حضور غلظت 3 تا 4 مولار نمک NaCl بیشینه تولید آنزیم مشاهده شد (U/ml 85). دما و pH بهینه برای تولید آنزیم به ترتیب 45 درجه سانتی گراد و0/7 تعیین شد. منابع مختلف کربن مانند مالتوز، نشاسته و پولولان به عنوان القا کننده و گلوکوز به عنوان مهار کننده تولید آنزیم شناسایی شدند. غلظت بهینه منیزیوم برای تولید آنزیم 0.1 مولار بوده و این در حالی است که هیچ رشدی و متعاقب آن، هیچ تولیدی در عدم حضور یون های منیزیوم مشاهده نشد. بیشینه فعالیت آنزیم در حضور غلظت 3 مولار نمک NaCl و در دمای 50 درجه سانتی گراد بوده و در دمای 45 و 35 درجه سانتی گراد به ترتیب کاهش 25% و 72% در فعالیت آنزیم مشاهده شد. pH بهینه برای فعالیت آنزیم 8 بوده و در pH 6 و 9، به ترتیب 49.5% و 32.4% از فعالیت آنزیم باقی ماند.
تولید پولولاناز,نمک دوست,آرکی نمک دوست افراطی,Halorubrum,پولولان
https://cell.ijbio.ir/article_442.html
https://cell.ijbio.ir/article_442_95b29390ea2438eb7bb31b1d5cf31db0.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بررسی تولید الکتریسیته در پیل سوختی میکروبی دو محفظه ای با استفاده از فاضلاب به عنوان ماده تلقیحی
546
554
FA
سکینه
فاطمی
دانشکده مهندسی شیمی، دانشگاه صنعتی نوشیروانی بابل
fatemi.sakine@yahoo.com
علی اصغر
قریشی
دانشگاه صنعتی بابل
ghoreyshi@nit.ac.ir
قاسم
نجف پور
دانشگاه صنعتی بابل
najafpour@nit.ac.ir
مصطفی
رحیم نژاد
دانشگاه صنعتی نوشیروانی بابل
rahimnejad@nit.ac.ir
2747
پیل سوختی میکروبی دستگاهی الکتروشیمیایی است که انرژی شیمیایی موجود در مواد آلی و غیرآلی را با به کارگیری میکروارگانیسم به عنوان بیوکاتالیست (Biocatalyst)، به انرژی الکتریکی تبدیل میکند. در این تحقیق تولید جریان بیوالکتریسیته در پیل سوختی میکروبی بیواسطه مورد ارزیابی قرار گرفته است. جهت ارزیابی عملکرد الکتریکی پیل سوختی ساخته شده از منحنی قطبش استفاده شده است. منبع کربنی به عنوان سوبسترا و پساب بی هوازی فاضلاب شهرک صنعتی بابل به عنوان بیوکاتالیست مورد استفاده قرار گرفت. در انجام آزمایشات از غشای نفیونی (Nafion 117) برای جداسازی محفظه آند و کاتد و انتقال پروتون از آند به سمت کاتد استفاده شد. الکترود های به کار گرفته شده از جنس گرافیت بوده است. بیشینه دانسیته توان و جریان الکتریکی تولیدی در آزمایشات صورت گرفته با غلظت g/l 5/0گلوکز به عنوان منبع کربنی و 10 ٪ فاضلاب به عنوان ماده تلقیحی به ترتیب به ترتیب mW/m2 186 و mA/m2 1078به دست آمده است
بیوالکتریسیته,توان الکتریکی,پیل سوختی میکروبی بی واسطه,ماده تلقیحی,سوبسترا
https://cell.ijbio.ir/article_516.html
https://cell.ijbio.ir/article_516_a65f26ae31625216420cec616210f57d.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
شناسایی بذور سویای تراریخت مقاوم به رانداپ با استفاده از روشهای مولکولی
555
564
FA
الهام
قاضی زاده
دانشکده پزشکی مشهد
elhamgenetic@yahoo.com
امیر
موسوی
پژوهشگاه ژنتیک
ghazizadehe911@mums.ac.ir
فرانک
هادی
دانشگاه لرستان
fara_hadi@yahoo.com
هاله
هاشمی
پژوهشگاه ژنتیک
halehsohi@gmail.com
2748
با توجه به افزایش سطح محصولات دست ورزی شده ژنتیکی، شناسایی و تعیین سطح کمی آنها با روشهای مطمئن و حساس ضروری میباشد. در ایران بخش عمده سویای مصرفی، وارداتی و از نوع تراریخت میباشد. در این مطالعه از روشهای مولکولی جهت شناسایی کیفی و کمی بذور سویای تراریخت مقاوم به رانداپ در سطوح مختلف شامل تعیین نوع تراژن بکار رفته، سازههای ژنی و رخداد اختصاصی سویای مقاوم به رانداپ استفاده شده است. در ابتدا با استفاده از چندین جفت آغازگر مربوط به عناصر تراژن، آنالیزهای مولکولی غربالگری در سطح کیفی انجام گردید. در ادامه، آنالیزهای نیمه کمی برای سری رقتهای مختلفی از ِDNA بدست آمده از این بذور تراریخت با همان جفت آغازگرها نسبت به قطعه تکثیر یافته با آغازگرهای ژن کنترل اختصاصی سویا (لکتین) نیز انجام شد. بدین ترتیب، میزان حد آستانه مختلفی برای شناسایی این عناصر بدست آمد بطوری که در سنجش مبتنی بر توالی پیش بر 35S نسبت به ژن خانه دار لکتین، میزان 1% و در سنجش مبتنی بر توالیهای پایان دهنده nos و cp4 epsps نسبت به ژن خانه دار لکتین میزان 5/0% و در نهایت در سنجش مبتنی بر توالیهای سازه ژنی CTP-35S)) و رخداد اختصاصی سویا pDNA-35S))،میزان 5% را نشان داد. بطور کلی، حساسیت آزمون نیمه کمی برای توالیهای پایان دهنده nos و cp4 epsps با استفاده از روش زنجیره ای پلی مراز معمولی بیشتر از سایر عناصر بوده است. بنابراین این روش میتواند جهت شناسایی و غربالگری سریع نمونهها و محموله های حاوی سویای تراریخت مقاوم به رانداپ به کار رود.
گیاهان دست ورزی شده ژنتیکی,سویای مقاوم به رانداپ,حد آستانه تشخیص,رخداد,epsps
https://cell.ijbio.ir/article_517.html
https://cell.ijbio.ir/article_517_afd3b56e9b5bfc159b430ba6bdf78ebd.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
04
15
جداسازی و تخلیص آلژینات لیاز پایدار حرارتی موثر بر آلژینات Pseudomonas aeruginosa بیمارستانی
565
574
FA
پریناز
قدم
گروه زیست شناسی دانشگاه الزهرا(س)
pghadam@alzahra.ac.ir
خدیجه
شهریاری آتشگاه
گروه زیست شناسی دانشگاه الزهرا (س)
rouhikazemi@yahoo.com
احیا
عبدی عالی
گروه زیست شناسی دانشگاه الزهرا(س)
abdialya@alzahra.ac.ir
پریسا
محمدی
گروه زیست شناسی دانشگاه الزهرا(س)
mohamadi_p@yahoo.com
2749
آلژینات لیازباکتریایی آنزیمی پری پلاسمی است که در تولید و تخریب آلژینات اهمیت دارد. خصوصیات این آنزیم اعم از وزن مولکولی، pI، مقاومت حرارتی، pH و دمای بهینه و تاثیر بر آلژینات باکتریایی در سویه های یک باکتری هم متفاوت می باشد. <br />در این مطالعه، به منظور دسترسی به آلژینات لیازی با خصوصیات ویژه و کار آمد در تخریب آلژینات باکتریایی، ازجدایه موکوئیدی Pseudomonas aeruginosa به دست آمده از خلط بیمار مبتلا به عفونت ریوی استفاده شد . از آنجایی که آلژینات لیاز در تولید آلژینات نیز نقش دارد لذا این سویه برای مطالعه انتخاب شد.<br />ابتدا آلژینات لیاز با روش شوک حرارتی از فضای پری پلاسمی استخراج و سپس با استفاده از غلظت مناسب سولفات آمونیوم و کروماتوگرافی تعویض آنیونی خالص شد. فعالیت آنزیم با روش تیوباربیتوریک اسید تعیین گردید. وزن مولکولی نسبی این آنزیم حدودkDa ٦٠ تخمین زده شد. اثر زمان واکنش، pH، غلظت سوبسترا و دما بر فعالیت آلژینات لیاز بررسی گردید. نتایج نشان داد که آنزیم بهترین فعالیت را در غلظت mg/ml ٤/٠ از سوبسترا و بعد از ٢٠ دقیقه واکنش در دمای C˚ ٣٧ و ٥/٨ pH دارد. فعالیت باقی مانده آنزیم بعد از ٤ ساعت قرار گرفتن در دمای C˚ ٨٠، ٣٣/٣١% تعیین گردید که نشان دهنده پایداری دمایی قابل توجه این آنزیم می باشد.<br />این آنزیم توانایی تخریب آلژینات سویهM ٨٨٢١ P. aeruginosa را دارد که این ویژگی همراه با پایداری حرارتی مناسب، آن را گزینه مناسبی برای درمان کمکی در مبارزه با عفونت های مقاوم به آنتی بیوتیک P. aeruginosa می سازد.
P. aeruginosa,آلژینات,آلژینات لیاز,آنزیم پایدار حرارتی
https://cell.ijbio.ir/article_518.html
https://cell.ijbio.ir/article_518_f4bd3d4678c11c3a369f7e7ccc565d63.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بهینه سازی تراریختی در گیاه کلزا (B.napus L. ) با کنترل تولید گاز اتیلن وافزایش تدریجی عامل انتخاب کننده
575
589
FA
روح اله
کاظمی
) پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری ، پژوهشکده بیوتکنولوژی گیاهی، تهران ، ایران.
kazemir@nigeb.ac.ir
جعفر
امانی
دانشگاه علوم پزشکی بقیه الله ، مرکز تحقیقات بیوتکنولوژی کاربردی ، تهران ، ایران.
علی
شرفی
پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری ، پژوهشکده بیوتکنولوژی گیاهی، تهران ، ایران.
sharafi@nigeb.ac.ir
علیرضا
عباسی
دانشگاه تهران ، دانشکده علوم ومهندسی کشاورزی، گروه بیوتکنولوژی کشاورزی، تهران ، ایران.
rezabbasi@ut.ac.ir
علی هاتف
سلمانیان
00000000299847441
عضو هیات علمی پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری
salman@nigeb.ac.ir
27410
کلزا (Brassica napus L.) یکی از مهمترین گیاهان روغنی جهان به شمار می رود. علی رغم تولید گیاهان تراریخته کلزا کارایی انتقال به این گیاه پایین می باشد. با توجه به اهمیت تاثیر ژنوتیپ گیاه و ترکیب محیط کشت بر تراریختی و باززایی و همچنین سمیت کانامایسین برای رشد این گیاه، توسعه یک روش مناسب جهت انتقال ژن بسیار ضروری است. در این پژوهش از ریزنمونه های برگهای لپه ای با استفاده از آگروباکتریوم تومی فاشینس سویه های حاوی ژن انول پیروویل شیکیمات 3-فسفات سنتاز ( EPSPS ) برای تراریختی رقم7045-91 PF استفاده شد. ریز نمونه ها پس از تلقیح با اگروباکتریوم محیط های مختلف هم کشتی ، دمای 25 درجه سانتیگراد و تاریکی قرارداده شد. طی باززایی به منظور جلوگیری از نکروز شدن ریز نمونه ها و گزینش موثر از نیترات نقره به عنوان ممانعت کننده تولید اتیلن و افزایش پلکانی غلظت کانامایسین به عنوان ماده انتخاب کننده استفاده شد. برای این منظور ابتدا ریزنمونه ها در محیط باززایی حاوی نیترات نقره و بدون حضور کانامایسین نگهداری شدند. پس از آن با حفظ غلظت ثابتی از نیترات نقره (5 میلی گرم بر لیتر)، کانامایسین به غلظت 15میلی گرم بر لیتر افزایش داده شد. نوساقه های باززا شده به منظور القا ریشه زایی به محیط MS حاوی 15گرم بر لیتر ساکارز و غلظت 2/0 میلی گرم بر لیتر از IBA منتقل شدند. انتقال موثر ژن به گیاهان با آزمون های مولکولی تایید شد. در این بررسی مشخص شد که با افزایش تدریجی عامل انتخابی، درصد تراریختی نیز افزایش می یابد.
کلزا,آگروباکتریوم تومی فاشینس,محیط هم کشتی,کنترل تولید اتیلن,افزایش تدریجی غلظت کانامایسین
https://cell.ijbio.ir/article_519.html
https://cell.ijbio.ir/article_519_d743619ac0964238cc9db5986f27ff22.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بررسی نقش نانوذرات آهن مغناطیسی در القای تجمعات فیبریلی پروتئین تاو نوترکیب انسانی
590
597
FA
محمد علی
نصیری خلیلی
تهران، دانشگاه تهران، مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک
manasiri@ibb.ut.ac.ir
غلامحسین
ریاضی
تهران، دانشگاه تهران، مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک
riazi@ibb.ut.ac.ir
شهین
احمدیان
تهران، دانشگاه تهران، مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک
shahmadi@ibb.ut.ac.ir
رضا
خدارحمی
کرمانشاه، دانشگاه علوم پزشکی کرمانشاه، دانشکده داروسازی، گروه فارماکوگنوزی و بیوتکنولوژی
rkhodarahmi@mbrc.ac.ir
سیروس
خدادادی
تهران، دانشگاه تهران، مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک
khodadady@ibb.ut.ac.ir
فرزاد
مختاری
تهران، دانشگاه تهران، مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک
mokhtari@ibb.ut.ac.ir
رزیتا
دادخواه
دانشگاه آزاد اسلامی واحد دامغان
37411
چکیده <br />تجمع مگنتیتFe3O4 در مغز و نقص در تنطیم انتقال و ذخیره آهن، با بسیاری از بیماری های تحلیل سیستم عصبی مانند آلزایمر ارتباط دارد. همچنین ثابت شده است پاتولوژی آلزایمر از طریق مکانیسم های مختلف با ناجور تاخوردگی و ایجاد تجمعات فیبریلی پروتئین تاو همراه است. از اینرو، در این مقاله میانکنش پروتئین تاو انسانی در حضور نانوذرات آهن مغناطیسی مورد بررسی قرار گرفت. نتایج با استفاده از روشهای اسپکتروسکوپی فلورسانس و میکروسکوپ الکترونی نشان داد که نانوذرات آهن مغناطیسی قادر به القای تغییرات ساختاری در پروتئین تاو از پیچه نامنظم به ساختار بتا و در نتیجه ایجاد تجمعات فیبریلی پروتئین تاو می باشد. این نتایج، این حدس را تقویت می کند که احتمالا کریستالهای آهن مغناطیسی مغز در القای فیبریلی شدن پروتئین تاو دخالت داشته باشند.
پروتئین تاو,بیماری آلزایمر,نانوذرات آهن مغناطیسی,تجمعات پروتئینی
https://cell.ijbio.ir/article_520.html
https://cell.ijbio.ir/article_520_b48e9869b440b9696d49597ac0646f42.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بهینه سازی تراآلایی و بیان پایدار فاکتور9 انسانی در رده ی سلولی دروزوفیلا
598
610
FA
جعفر
وطن دوست
هیات علمی دانشگاه حکیم سبزواری
j.vatan@hsu.ac.ir
علی رضا
زمردی پور
هیات علمی پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فن آوری
zomorodi@nigeb.ac.ir
27412
با هدف دستیابی به کلون های پایدار از سلول های S2 بیان کننده فاکتور 9 انعقادی انسانی (S2-hFIX)، در این مطالعه تاثیر عوامل مختلف بر تراآلایی و بیان پروتئین نوترکیب در سامانه بیانی S2 قابل القاء ،با استفاده از یون فلزی به عنوان القاء کننده، مورد ارزیابی قرار گرفت. پس از تراآلایی یک سازه بیان کننده EGFP تحت کنترل پروموتر متالوتیونین(pMT-EGFP) به سلولهای S2 با روش های لیپوفکشن و کلسیم فسفات، بررسی نتایج بیانی نشان داد که انتقال سازه به این سلولها با روش کلسیم فسفات در06/7pH= و غلظت µg/ml 10 کارآیی بالاتری دارد. الگوی الکتروفورزی محصولات RT-PCR فاکتور 9 ترشح شده از سلولهای S2-hFIX نشان داد که پروموتر متالوتیونین دروزوفیلایی بدنبال القا با سولفات مس از دقت تنظیمی بالایی برخوردار است و قادر به هدایت نسخه برداری در سطح بالا است. جداسازی کلون پایدار در دو محیط واجد میتومیسین (روش غیر مستقیم) و فاقد آن (روش مستقیم) مورد مقایسه قرار گرفت که در هر دو روش زمان تهیه کلون پایدار حدود 3 هفته است که نسبت به زمان تهیه کلون پایدار در سلولهای پستانداران بسیار کوتاهتر است.
سلول های S2 دروزوفیلایی,فاکتور 9 انعقادی,کلسیم فسفات,لیپوفکشن
https://cell.ijbio.ir/article_499.html
https://cell.ijbio.ir/article_499_7121ff17c628d328304a1858a336362f.pdf
انجمن زیست شناسی ایران
پژوهشهای سلولی و مولکولی (مجله زیست شناسی ایران)
2383-2738
2383-2746
27
4
2015
02
20
بررسی تغییرات کیفی اسپرم ماهی سفیدک سیستان (Schizothorax zarudnyi Nikolskii, 1897 ) در پاسخ به القاء هورمونی
611
617
FA
سمیه
عرب نژاد
دانشگاه زابل
احمد
قرایی
عضو هیات علمی پزوهشکده تالاب بین المللی هامون دانشگاه زابل
agharaei551@gmail.com
مصطفی
غفاری
دانشگاه علوم و فنون دریایی چابهار
عبدالعلی
راهداری
پژوهشکده تالاب هامون
Rahdari57@yahoo.com
27413
هدف از این پژوهش بررسی کارایی هورمون¬های اواپریم، hCG و عصاره هیپوفیز بر پارامترهای اسپرم شناختی ماهی شیزوتوراکس زارودنی (Schizothorax zarudnyi) بود. برای اجرای این تحقیق تعداد 20 مولد نر ماهی شیزوتوراکس زارودنی تحت تزریق چهار نوع القاء کننده شامل هیپوفیز (mg/kg 2)؛ اواپریم (ml/kg 3/0)؛ hCG(IU/Kg 400) و سرم فیزیولوژی (ml/kg 3/0) به عنوان شاهد قرارگرفت و همه تیمارها دارای 5 تکرار بودند. نتایج نشان داد که طول دوره تحرک اسپرم، درصد اسپرم¬های متحرک، میانگین حجم، pH، درصد اسپرماتوکریت و تراکم اسپرم در بین تیمارهای مختلف تفاوت معنی داری دارد (05/0p<). به طوری که بالاترین درصد اسپرم¬های متحرک و بیشترین زمان دوره تحرک در تیمار اواپریم مشاهده شد. بیشترین میزان حجم منی، اسپرماتوکریت و تراکم اسپرم در تیمار هیپوفیز و بالاترین میزان pH در تیمار هیپوفیز و اواپریم محاسبه شد. همچنین نتایج مشخص نمود که هورمون اواپریم و هیپوفیز نسبت به hCG دارای تاثیر بیشتری بر روی پارامترهای اسپرم شناختی ماهی شیزوتوراکس زارودنی هستند.
شیزوتوراکس زارودنی (Schizothorax zarudnyi),اواپریم,HCG,هیپوفیز,اسپرم
https://cell.ijbio.ir/article_522.html
https://cell.ijbio.ir/article_522_a98c3fe47fdd1684b2896cdce5db422e.pdf